АМИНОПЕПТИДАЗЫ, ферменты класса гидролаз, катализирующие отщепление от пептидов N-концевыхаминокислотных остатков, а также гидролиз амидоваминокислот. Нек-рые А. обладают. большой специфичностью, напр. пролин - аминопептидаза из Escherichia coli отщепляет только N-концевой пролин. Мол. масса А. из разл. источников варьирует от 19 тыс. до 400 тыс. В большинстве случаев А. содержат от 2 до 12 субъединиц. Многие А. содержат от 1 до 12 атомов металла (обычно Mn²⁺ , Zn² , Mg²⁺ , Ca²⁺ или Со²⁺ ), нек-рые-остатки углеводов (гексоз, глюкозаминов, сиаловых к-т). Ингибиторы А. - пуромицин, о-фенантролин, ионы нек-рых металлов, алифатич. амины, диазопроизводные n-аминофенилкетонов. Последние вызывают необратимую инактивацию А. и могут быть использованы как хромофорные метки фермента. А. содержатся в тканях животных, растений и в микроорганизмах в растворенном или связанном с мембранами и внутриклеточными структурами состоянии. Они играют важную роль в метаболизме белков, осуществляя заключит. стадию их расщепления, а также в процессах превращения полипептидных предшественников в зрелые белки. Применяются для исследования первичной структуры пептидов.

Лит.. Колодзейская М. В., Пилявская А.С., Пептидазы, К., 1982; The enzymes, ed. by P.D. Boyer, 3 ed., v. 3, N. Y., 1971, p. 81-112. Т.Н. Воротынцева.




===
Исп. литература для статьи «АМИНОПЕПТИДАЗЫ»: нет данных

Страница «АМИНОПЕПТИДАЗЫ» подготовлена по материалам химической энциклопедии.